光合成反応中心は、光エネルギーを電子の流れへと変換する最重要タンパク質複合体です。しかし膜タンパク質は溶けにくく、構造解析が困難でした。受賞者らは細菌（ロドバクター属）由来の反応中心を結晶化し、X線を当てて回折像を測定する方法を確立しました。その結果、クロロフィルやキノンなどの色素がどのように並び、電子がどの順序で渡されるかが原子レベルで判明しました。この知識は光合成全体の教科書的モデルとなり、太陽電池や人工光合成研究にも波及しています。

受賞研究では、界面活性剤で膜タンパク質を安定化しつつ三方晶結晶を生成し、2.3Å分解能のX線結晶構造を決定した。四つのサブユニット（L、M、Hおよびシトクロム）の配置、二本の対称な電子移動鎖、そして特異的に活性化されるL鎖側の経路が示された。空間的距離とエネルギー準位から、光励起後200ピコ秒以内に電子がP960からQA、さらにQBに至る過程が定量化された。構造情報は、フォトケミカル反応速度論、電子共鳴分光、サイト定点変異実験と結びつき、光エネルギー変換機構の統合的理解を生んだ。さらに、この手法はその後の光合成系IIやGタンパク質共役受容体など、難結晶性膜タンパク質の解析技術確立の礎にもなった。

ミヒェルらはLDAO中でロドバクター・スフェロイデスRCを結晶化し、重原子置換と多波長異常分散法で位相を決定した。2.3Åモデルには14個のクロロフィル、2個のフェオフィチン、2個のプラストキノン、非ヘム鉄、ヘム群を含むシトクロムサブユニットが配置され、対称C2軸を挟む二経路電子鎖が明確になった。分子動力学およびMarcus理論による計算は、L鎖側電子移動がエネルギー的に優位であることを裏付け、M鎖側はサイレント経路であることを示した。プロトン経路となる水分子ネットワークや疎水コアの配置も同定され、光化学的利得と量子収率向上の要因が解明された。これらの知見は、バイオフォトニクス、バイオエネルギー変換、さらには有機半導体デザインにおける電子カップリング制御の指針として引用され続けている。