酵素は生体内反応を数百万倍にまで加速する触媒で、酸化酵素は電子の受け渡しを担う酸化還元酵素群です。テオレルは肝臓や血液から酸化酵素を結晶化し、分光吸収スペクトルや化学的試薬を用いて活性中心と補酵素の正体を突き止めました。彼はアルコール脱水素酵素と補酵素NAD⁺の結合過程を初めて定量解析し、酵素反応が段階的に進むことを示しました。この発見により、呼吸・発酵・薬物解毒など多様な代謝経路が共通のメカニズムで制御されることが理解されました。酸化酵素の異常がビタミン欠乏症や貧血、アルコール代謝障害などの原因になることも明らかになり、診断法や治療薬の開発に道を開きました。現代の生化学や医学で使われる酵素活性測定の基準は、テオレルの研究が礎になっています。

テオレルは1930–50年代にかけ、ヘム含有酵素（カタラーゼ、ペルオキシダーゼ）およびフラビン酵素を精製し、低温分光法とパルス酸化剤添加によって反応中間体を追跡しました。彼はカタラーゼの反応サイクル中に生成する高原子価鉄オキソ錯体（コンパウンドI）を同定し、酸素ラジカル除去機構を定式化しました。またアルコール脱水素酵素では、NAD⁺が順序良く結合しヒドリド移動を起こすことを示し、初期速度論により逐次置換とピンポン機構を区別するモデルを提示しました。これらの研究は電子移動ポテンシャル、速度論的アイソトープ効果、pH依存性を統合して酵素機構を定量化する先駆けとなりました。さらに立体選択性を証明し、活性部位の立体化学モデルを構築したことで、構造生物学や酵素工学の基盤を築きました。酸化酵素の理解はミトコンドリア電子伝達系や薬物代謝酵素研究へと拡張され、生体エネルギー学と病態生化学の双方に深い影響を与えています。

テオレルは差分分光法と停止流測定を組み合わせ、カタラーゼ活性中心のFe(III)→Fe(IV)=O遷移およびポルフィリンπ→π*シフトをミリ秒分解能で観測した。ここで提唱されたコンパウンドI概念はペルオキシダーゼやシトクロムP450にも適用される統一的パラダイムとなった。アルコール脱水素酵素では320 nm帯域のNAD⁺減光とZn²⁺環境変化を定量し、ヒドリド移動が協奏的二電子過程であることを示した。彼のMichaelis–Menten解析は順序複合体とピンポンBi-Biモデルの実験的判別を可能にした先駆例である。フラビン酵素ではpKaシフトと吸光係数変化を用い、フラビン-ヒドロキシアニオン遷移状態を特定し、Warburg–Theorell酸化の化学量論を確立した。得られたデータはESRおよび低温結晶学とも整合し、電荷再分布と立体配置が律速段階を支配することを示した。さらに誘導適合モデルを提唱し、構造変換速度と化学ステップのカップリング解析の枠組みを提供した。これらの洞察はPCETや単粒子クライオEM解析の議論にも引用され続けている。