ATPは生体内の“エネルギー通貨”と呼ばれ、ほぼすべての化学反応の駆動源になります。ミトコンドリア内膜に埋め込まれたATP合成酵素は、プロトン濃度差（プロトン駆動力）を利用して回転しながらATPを生成します。ボイヤーはβサブユニットが『開放→ゆるく結合→しっかり結合』という3段階で働く“結合変化機構”を提唱し、ウォーカーはX線結晶構造解析でその立体配置を明らかにしました。これにより、化学エネルギーと機械運動がどのように結合しているかが具体的に説明でき、呼吸や光合成など多くの生命現象を理解する基盤となりました。

ボイヤーの結合変化説は、F1部分のβサブユニット3個が異なる配位状態を取り、回転するγサブユニットによって順次変換されるというモデルです。ウォーカーは牛心ミトコンドリア由来F1-ATPアーゼを2.8Å分解能で決定し、α3β3γδεのサブユニット配置とβサブユニット間の非対称性を示しました。さらに低温電子顕微鏡によるF0モーターのcリング回転や、化学浸透説を裏付けるプロトン経路が同定され、ロータリー触媒機構が分子レベルで確立されました。この研究は抗菌薬や抗腫瘍薬の標的開発、人工ナノモーター設計など応用面にも波及しています。

Boyerはβサブユニットの協同的コンフォメーション変換とγサブユニットの120°ステップ回転による化学-機械エネルギー変換を提唱し、F1の化学論理を定式化した。WalkerはMgADP-アルミフルオライドトラップ結晶やAMPPCP結合体など多状態構造を解析し、P-loop NTPaseファミリに共通するリン酸転移モチーフおよびLys-Walker A/Bモチーフの配置を明確化した。さらに、c10–15リングのプロトン化サイクルとaサブユニットの半チャネル間でのカップリングを示す構造が報告され、ΔpH依存的なトルク生成メカニズムが量子効率レベルで議論されている。近年の単分子FRETと高速AFM計測は、サブステップ（80°＋40°）および逆回転過程を実時間で捕捉し、Boyer–Walkerモデルを動的に検証している。